Back to site
Since 2004, our University project has become the Internet's most widespread web hosting directory. Here we like to talk a lot about web development, networking and server security. It is, after all, our expertise. To make things better we've launched this science section with the free access to educational resources and important scientific material translated to different languages.

Photosynthetic РЕАКЦИЈА ЦЕНТРИ

Source: http://www.photobiology.info/Yocum-PRC.html



Charles Yocum "PHOTOSYNTHETIC REACTION CENTERS", Photobiological Sciences Online (KC Smith, ed.) American Society for Photobiology, http://www.photobiology.info/
Departments of MCD Biology and Chemistry University of Michigan, Ann Arbor, MI 49103-1048 cyocum@umich.edu

Вовед
Фотосинтеза е инициран од страна серија на фотохемиски реакции во кој светлосната енергија се апсорбира од страна chlorophylls е претворена во редокс енергија, која може да се користи за напојување на серија на метаболичките реакции. Реакциите на апсорпција на светлина во photosynthetic организми може да се подели на два посебни процеси. Во првиот, светлината се апсорбира од антена, се протеини кои се врзуваат неколку хлорофил молекули.Во многу случаи, голем број на антени протеини се достапни за да се фатат светлосната енергија. Chlorophylls кои ја апсорбираат светлината може да помине на оваа енергија на други соседни пигменти во процес наречен exciton трансфер (на пример, резонанца енергетски трансфер). Структурата и организацијата на антени протеини системи открива дека овие протеини функционира како скелети кои ligate нивните chlorophylls во високо организиран комплекси (Декер и Boekema, 2005; Лиу et al, 2004;.. McDermott et al, 1995). Во многу случаи, excitons е генерирана за антени се префрлени на втората категорија на photoactive протеини комплекси кои се познати како реакција центри, тема на овој модул. На photosynthetic реакција центри се наоѓаат во photosystems I и II на oxygenic организми (цијанобактерии, црвена и зелени алги, виши растенија), а во photosynthetic бактерии кои содржат еден photosystem, се multisubunit мембрански протеин комплекси кои функционираат како извонреден фотохемиски уреди. Тие фати енергијата од страна или трансфер exciton од антени, или со директен апсорпција на светлина со хлорофил. Оваа светлина енергија потоа се претвора во оксидација намалување на потенцијална енергија, а се стабилизира во реакцијата центар во форма која има живот доволно долго (милисекунди) за да се овозможи електрони да се извадат од системот. Преносот на овие електрони со други редокс ензими се користат за генерирање на јонски и pH градиенти кои обезбедуваат енергија за АТП синтеза, како и намалување на моќта што се користи за конверзија на CO 2 во шеќери, скроб и други метаболити. Сите реакција центри имаат извонреден сличност во нивната структура и композиција. На нивните основни, тие се состојат од две суштински мембрански протеини чија примарна аминокиселински секвенци се слични, но не и идентични. Интеракции помеѓу овие два протеини во сите организми се формира heterodimeric структура која обезбедува места за врзување за кофактори кои учествуваат во фотохемиски задолжен поделба реакции. Овие кофактори вклучуваат chlorophylls или bacteriochlorophylls, pheophytins и bacteriopheophytins (хлорофил молекули недостасува централната Mg 2+ атом), и quinones (ubiquinone, plastoquinone или phylloquinone (витамин К)). Реакциите кои се одвиваат во photosynthetic реакција центар може да се сумира со модел реакција низа, во кои компоненти се D (еден електрон донатор молекула), P (на photocatalyst, на хлорофил молекула), јас (една преодна електрони превозник), и (еден електрон акцептор молекула). На реакција можат да бидат напишани како што следува: 





Formula.gif

Државата P * е возбуден молекуларниот состојба на апсорпција на молекулата, која во сите случаи е хлорофил. На наследувајќи реакции се многу брз (времиња се дадени во Табела 1). Видот D+ и A -, кои се финалните производи на светлината предизвикана реакција, се високо реактивни, се разликуваат по нивно намалување потенцијали од колку што е 1,2 V. И покрај оваа огромна разлика, тие ретко реагира (здружат) со една со друга. Тоа е затоа што други оксидација намалување на реакции се случи побрзо и да се врати на средно редокс реактанти во нивната оригинална држави, каде што може да учествува во следниот циклус на фотохемиски задолжен поделба реакции. На пример, во тип II реакција центри (бактерии, photosystem II), еден електрон се пренесува од А - за втор акцептор со Т1/2 од околу 100-200 μsec, додека во истиот систем Д+ е намалена во неколку μsec. На "споредни" рекомбинација реакции, како A - -> P+, се многу бавно во споредба со стапките на напред електрони трансфер реакции. 

Table1.gif

Табела 2 укажува на идентитетот на Д, П, јас и А за неколку реакција центри. Заедничка карактеристика на овие oxidoreductases е тоа што учесниците во цената поделба реакции се во сите случаи хлорофил молекули, pheophytins, и quinone деривати (а pheophytin е хлорофил молекула која не ги содржи Mg 2+ атом ligated во центарот на chlorin прстен систем). А биохемиски анализи на составните протеини на реакција центри покажа дека во сите случаи, интегрален мембрански протеини кои ligate електронот трансфер кофактори премостат липидниот двослој. 

Table2.gif

Еден од најважните откритија во структурните биологија во доцниот 20 век беше на кристализација на бактериска реакција центар, и утврдувањето на неговата структура од Deisenhofer и Мишел (Deisenhofer et al., 1994), кој, заедно со Роберт Хубер, доби Нобеловата награда за хемија за ова достигнување во 1988 година.Не само што ова дело ја отвори вратата за кристализација и решение на структури на голем број на различни мембрански протеини, но тоа исто така, доведе конечно до кристализација на двете photosystem I (ПСИ) и photosystem II (PSII), а решението на нивните структури да резолуции од 2,5 и 3,0 А, соодветно. Голем број на интересни аспекти на реакција центар функција е откриена од страна на овие структури. А кратка листа е даден подолу: 

1. Реакцијата центри на бактерии, PSII и ПСИ поседуваат псевдо C 2 симетрија, а тоа е, може да се подели центри во половина за да се произведе огледало слики кои се слични, но не и идентични, 2. Како последица на симетрија во реакција центри, сите тие поседуваат две гранки на електронски трансфер кофактори, или на кои би можеле, во теорија, служат како еден електрон транспорт патека; 3.Електронот трансфер кофактори се организирани така што апсорпција на светлината транслоцира електрони низ липидниот двослој на мембрана. 




Бидејќи структурата и функцијата на бактериски, или тип II, реакција центар е најдобро карактеризирани. Структурата на овој систем ќе се користи како основа за разбирање на функцијата на сите photosynthetic реакција центри. реакцијата центар на photosynthetic Бактериите Структурата на реакција центар од photosynthetic бактерија Rhodopseudomonas viridis е прикажан на Слика 1. Комплексот е составен од три протеини наречени "Л", "М", и "Х" (Ниско, Средно, Високо), откако нивната очигледна молекуларни маси на една polyacrylamide СДС гел. На LMH терминологија се уште е во употреба, но секвенцирање на ДНК резултираше со ревизија на молекуларна маси, така што LMH повеќе не е точна (L = 31 kDa, М = 34 kDa; Н = 28 kDa)). "L" и "М" подединици имаат мембрана опфаќа алфа-helices, и ligate органски кофактори што го сочинуваат реакција центар. А четвртата подгрупата ligates на hemes кои го сочинуваат цитохром, која функционира како електронот донатор на оксидира реакција центар bacteriochlorophylls. 




Fig1.gif
Слика 1. Реакцијата центар од photosynthetic бактеријаRhodopseudomonas viridis. Електронот трансфер кофактори се претставени како структури се состои од црвено сфери.На cytochromes снабдување електроните на bacteriochlorophyll димер наречен "специјален пар" што ја апсорбира светлината и ја намалува на bacteriopheophytin средно. Постојат четири протеини, на "L" и "М" подединици (темно и светло сини), чии алфа-helices премостат мембрана двослој, на "H" подгрупата (жолт) од страна на реакцијата центар со која се прифаќа електрони објавени од страна на апсорпција на фотони, и цитохром подгрупата дека ligates електронот донатор hemes (злато).
Слика 2 покажува кофактори на реакцијата центар без протеини, и ги илустрира нивните огледало сликата симетрија. 

Fig2.gif
Слика 2. На кофактори на бактериски реакција центар, откриени со отстранување на протеинот скеле. Во горниот слика, кофактори се прикажани како простор-пополнување сфери (лево), како што беа прикажани на слика 1. На десната страна, може да се види овие кофактори претставен како стап модели. На hemes се црвени, bacteriochlorophylls се зелени, на bacteriopheophytins се сини, а quinones се злато. Во помал број, на цитохром hemes се отстранети, и линија е подготвен да се покаже на приближна огледало сликата симетрија на кофактори во реакцијата центар, кој се нарекува C 2 симетрија оската на сликата.
Слика 3 идентификува кофактори, и со оваа информација, ние сме соочени со големото прашање. "Кој збир на кофактори пренесува електроните по апсорпција на светлина настан?" Одговорот е даден далеку од етикетирање се користи во Слика 3, каде што на стрелките да се идентификуваат на молекулите кои го сочинуваат "активни" нога на електрони трансфер синџир во реакцијата центар. 

Fig3.gif
Слика 3. Органските кофактори на реакцијата центар.Четири bacteriochlorophylls (BChl) се прикажани во зелена боја. Еден пар од овие форми димер дека се нарекува "специјален пар". Две bacteriopheophytins се прикажани во сина боја. Конечно, quinone електрони acceptors, menaquinone и ubiquinone, и прикажана овде во злато.
Да се ​​илустрира како задолжен поделба се јавува заедно со една "ногата" на реакција центар, Слика 4 покажува настани кои се предизвикани кога еден фотон се апсорбира од страна на специјалните пар на реакција центар bacteriochlorophylls. На реагираат видови се идентификувани секвенцијално со црвена боја во структурен модел. На финалето, задолжен одвоени држава содржи оксидира посебен пар и намалена ubiquinone. А втората задолжен поделба настан и protonation дава целосно намалени ubiquinone дека остава своите обврзувачки сајт во реакцијата центар. На оксидира quinone влегува во ubiquinone влегува во слободен сајт, така задолжен поделба може да продолжи. Намалени ubiquinone дека е пуштен на слобода од реакцијата центар се оксидира со цитохром bc1 комплекс во бактериски мембрана и електроните се врати на реакцијата центар преку хем групи прикажани во бројки 1 и 2. Детални дијаграми на циклусот на бактериските реакции за фотосинтеза може да се најде во последниве биохемија текстови (Берг et al, 2001;. Voet и Voet, 2004; Нелсон и Кокс, 2008). 

Fig4.gif
Слика 4. апсорпција на светлина предизвикува брза задолжен сепарација во бактериска реакција центар.Патеката на електрони трансфер е наведено од страна на промена на бојата на црвено како електрони трансфер излегува низ кофактори.
На Photosystem II Реакција центар
Деталите за реакција центар структура, кои беа добиени од кристали на бактериски реакција центри обезбедуваат основа за теоретските модели на реакцијата центарот на photosystem II (PSII). Напори за да го исчистиме оваа реакција центарот покажа дека кофактори биле поврзани со еден пар на протеини на слични аминокиселински секвенци, наречена "Д1" и "Д2" за сметка на нивниот дифузна настап на СДС-polyacrylamide гелови. Пар на мали, мембрана опфаќа полипептиди беа присутни и дека ligate на хем на цитохром, b559, чија функција е сè уште неразјаснета. Бројот на хлорофилот на молекули во таква подготовка е повисока (шест, наместо четири, како и во бактерии), но две pheophytin на молекули беа присутни, и еден пар на plastoquinones биле познати да бидат присутни во оваа реакција центар (Нелсон и Yocum, 2006). Кога првиот кристали на PSII беа добиени од термофилни цијанобактерии (Thermosynechococcus elongatus и Thermosynechococcus vulcanus), тоа дојде како изненадување што беше прикажан на организација на кофактори да бидат многу слични на оние во реакцијата центри на photosynthetic бактерии (Фереира et al, 2004;. loll et al, 2005)..Постојат извонредни разлики, како и. Во случај на PSII, електронот донатор е тирозин остатокот на Д1 протеини, наместо на cytochromes кои ги исполнуваат оваа функција во бактерии. А континуирано снабдување на електрони е достапен од H 2 O, кој се оксидира со еден кластер на неоргански јони (Mn, Ca, Cl). Оваа тема е покриена во модулот на кислород Еволуција. Реакцијата PSII центар од Т elongatus е прикажан на слика 5. Вброија меѓу кофактори прикажани се на hemes од цитохром b559 и ​​цитохром C550, заедно со неоргански јони кои ги катализираат H 2 О оксидација и редокс-активна тирозин остатоци (наречени yz) дека шатлови електроните од атомите Mn на оксидира посебен пар на хлорофилот на молекули, наречен P680 по бранова должина (во нанометри), каде што апсорпцијата белење е забележан по апсорпција на фотон. Двете периферни хлорофил на молекули (понекогаш се нарекува и хлорофил Д1 и Д2 хлорофил) се исфрлени од фигурата да се нагласи сличностите помеѓу PSII и бактериски реакција центар. 



Fig5.gif
Слика 5. На photosystem II реакција центар кофактори во Т elongatus. Посебните пар на хлорофилот на молекули (Chla)2 е исто така познат како P680. Пар на хлорофилот на мономери е позициониран помеѓу посебни пар и pheophytin на молекулите што е прикажано во структурата. Пар еквивалент plastoquinone молекули, П А и Q Б, завршува пописот на органски кофактори. Псевдо C 2 симетрија во оваа реакција центар е прекината поради присуство на неоргански кофактори прикажана овде. Ниту цитохром е директно инволвиран во основните електрони трансфер реакции. На Mn 4 Ca кластер катализира H 2 О оксидација, и заедно со тирозин остатоци Ц Ч Џ Ш пренесува електроните да P680 да се намали посебен пар откако ќе се апсорбира еден фотон и префрлен еден електрон да pheophytin а.
Слика 6 претставува дијаграм на патот на електрони трансфер во реакцијата PSII центар по апсорпција на фотон со P680. Како и во случајот на бактериски реакција центар, еден "ногата" на кофактор собранието се користи за пренос на електрони, ослободен од посебен пар. На quinone обврзувачки сајт, кој располага П Б исто така може да биде окупирана од страна на група на хербициди, како што се атразин, што предизвикува инхибиција на плаќање поделба и е основа на phytotoxicity на таквите хербициди. Дополнителни информации за електронски трансфер во PSII може да се најде во модулот на кислород Еволуција. 

Fig6.gif
Слика 6. Патеката на електрони трансфер во реакцијата PSII центар. Серијата на реакции е идентична со оние во бактериска реакција центар, и е означена со црвена стрелка. Двојно намалување и protonation изданија П Б (на quinone од десната страна) од неговото врзување сајт, кој потоа rebinds на оксидира plastoquinone молекула, така што следниот циклус на полнење поделба реакции може да се случи.
На Photosystem јас Реакција центар
Биохемиски-прочистен подготовките на ПСИ реакција центри содржи околу 100 молекули на хлорофилот а. Реакцијата центар хлорофил во овој photosystem, наречен P700 по бранова должина каде апсорпција на фотон предизвикува белење на апсорпцијата, беше предложен да биде димер на chlorophylls врз основа на оптичките својства на синтетички хлорофил димери. Кога со висока резолуција на Х-зраци структури од ПСИ кристали од Т elongatus (Јордан et al, 2001 година.) и од повисоко растение (грашок; Pisum sativa (Бен-Сим и Нелсон, 2003)) стана достапен, еден беше соочена со голем број на хлорофилот на молекули. Сепак, тоа беше релативно лесно да се лоцира позицијата на хлорофил димер, други хлорофил вид, на phylloquinones и FE/S кластери кои го сочинуваат кофактори за полнење сепарација во оваа реакција центар. Сите кофактори се ligated на истиот полипептиди кои се врзуваат антена хлорофил на молекули и каротеноиди. Овие протеини, наречен PsaA и PsaB, форма на heterodimeric протеини структура на реакција центар.Организацијата на кофактори во ПСИ реакција центар е прикажан на Слика 7. 

Fig7.gif
Слика 7. кофактори на ПСИ Реакција центар. На "специјални пар" на хлорофилот на молекули наречени P700 е прикажан во црвена боја. Од друга хлорофил вид кои се дел од патеката на електрони трансфер се прикажани во зелена, и phylloquinone молекули, кои се прикажани во темно сина. Основните електрони акцептор е четири железо четири сулфур кластер наречен F X, што е прикажано тука како црвена (железо) и жолта (сулфур) коцка.
Уште еднаш, симетрична диспозиција на кофактори се открива од страна на кристалната структура, но овој пат постои значајна разлика во електронска акцептор. Во PSII и Р viridis еден пар на quinone acceptors е присутна, и овие функција секвенцијално да го прифати електроните од фотохемиски реакции катализирана од страна на специјалните пар на реакција центар chlorophylls. Во ПСИ, на кофактор "нозе" доаѓаат заедно во еден електрон акцептор наречен F X, на железо-сулфур протеин кој се состои од четири Фе атоми и четири неоргански sulfides. Овој став е дека возбудувањето на P700 резултати задолжен поделба преку електрон трансфер или долу "ногата" на кофактори (chlorophylls A и A 0, phylloquinone).Слика 7 претставува оваа по пат на две стрелки, по еден од секоја "нога", во режија на основните електрони акцептор F Х. Од F Х, електроните се префрлени на еден пар на железо-сулфур кластери и се користат за намалување на растворливи железо-сулфур протеин наречен ferredoxin, која донира електроните на flavoprotein дека катализира намалување на NADPF+ да NADPH. Photooxidized P700 е намалена од страна на растворливи во вода бакар протеин наречен plastocyanin, или во некои случаи од страна на растворливи во вода цитохром. Електронска трансфер меѓу PSII и ПСИ, која снабдува електроните се потребни за да се намали P700+, е посредуван од комплексен содржат cytochromes ѓ и Б6 и железо-сулфур протеини.Детали од овие реакции може да се најде во Берг et al. (2001), Voet и Voet (2004), а Нелсон и Кокс (2008). Резиме photosynthetic реакција центри можат да бидат прикажани да имаат многу слични структури, составен од две гранки на кофактори кои се составени од dimeric chlorophylls, во случај на апсорпција на светлина, и или pheophytins или monomeric chlorophylls кои се компонентите на гранките што пренесе електроните до крајната електрони acceptors, quinones или железо-сулфур кластерот. Во случај на photosystem јас, или гранка може да се пренесе електроните на железо-сулфур кластер/акцептор. Во бактерии и во photosystem II, само една гранка е функционален, а таа гранка обезбедува електроните на цврсто врзани quinone, кои потоа се намалува втор, разменливи quinone. Функцијата на "неактивен" филијала во реакцијата центри не е очигледно, и останува едно интересно прашање во врска со структурата и функцијата на photosynthetic реакција центри.Признание Omri Drory и Натан Нелсон се заблагодари за нивната помош со бројки 5-7. Референци Бен -Сим А, Frolow F, и Нелсон Н кристалната структура на фабриката photosystem I. Природа 426, 630-635 (2003). Берг, Ј.М., Tymoczko, Л и Stryer, Л биохемија. 5-ти ед. Поглавје 19. В.Х. Фримен и компанија, нов, NY (2001). Декер, ЈП и Boekema, EJ Supramolecular организација на thylakoid мембрански протеини во зелените растенија. Биохим. Biophys. Acta 1706, 12-39 (2005). Јордан, П, Fromme, П, Вит, ht, Klukas, О, Saenger, В, Краус, Н. Три-димензионална структура на cyanobacterial photosystem јас на 2,5 резолуција. Природа 411, 909-917 (2001). Deisenhofer, Ј и Мишел, Х, ЕПП, О, грешејќи, I и Мишел, Х Crystallographic префинетост на 2.3 резолуција и префинет модел на photosynthetic реакција центар од Rhodopseudomonas viridis. Ј МОЛ. Biol. 246, 429-457 (1995). Ferreira, К.Н., Ајверсон, ТМ, Maghlaoui, К, Барбер, Ј, и Ивата, С Архитектура на photosynthetic кислород се развива центар.Наука 303, 1831-1838 (2004). Лиу, З, Јан, Х, Ванг, К, Kuang, Т, Џанг, Ј, GUI, Л, А, Х, Чанг, В Кристал структура на спанаќ големи светлина бербата комплекс во 2.72 резолуција. Природа 428, 287-292 (2004).loll, Б, Kern, Ј, Saenger, В, Zouni, А, и Biesiadka, Ј насочени кон потполно кофактор аранжман во 3,0 резолуција структура на photosystem II. Природа 438, 1040-1044 (2005). McDermott, Г, принцот, СМ, послободна, AA, Horthornthwaite-Lawless, AM, Papiz, МЖ, Cogdell, RJ и Isaacs, NW кристалната структура на intergral мембрана светлина бербата комплекс од photosynthetic бактерии.Природа 374, 517-521 (1995). Нелсон, DL и Кокс, ММ Принципи за биохемија. 5-ти ед. Поглавје 19. В.Х. Фримен и компанија, нов, NY (2008). Нелсон, Н и Yocum, КФ на структурата и функцијата на photosystems I и II. Ен. Rev. растенијата Biol. 57, 521-565 (2006).Voet, Д и Voet, JG биохемија. 3 ед. Поглавје 24. Џон Вајли и синови, New York, NY (2004). 9/5/08 
[TOP]

Published (Last edited): 12-02-2012 , source: http://www.photobiology.info/Yocum-PRC.html